Hargnenud ahelaga aminohapped, tuntud lühendi BCAA (Branched-Chain Amino Acids) all, kuuluvad maailma enimmüüdud toidulisandite hulka. Sportlaste seas valitseb tugev veendumus, et BCAA kaitseb lihasmassi, lükkab edasi väsimust ja kiirendab taastumist. Aga mida ütleb nende väidete kohta teadus?
Mis on BCAA ja miks need on olulised?
BCAA leutsiin, isoleutsiin ja valiin on kolm üheksast asendamatust aminohappest, mida leidub valguallikatega toidus. Need on eripärased selle poolest, et moodustavad umbes 20% kõikidest lihasvalgu aminohapetest ja on ainsad aminohapped, mida saab oksüdeerida (põletada) otse lihastes, mitte ainult maksas.
Peamised lubadused vs teaduslik tegelikkus
Toidulisandite tootjad toovad BCAA kohta välja pika loetelu kasulikest omadustest. Vaatame olemasolevate teadusanalüüside põhjal kõige levinumaid neist:
Idee, et BCAA toimib energiaallikana, levis Goldbergi ja Changi (1978) uuringu põhjal. BCAA võib küll füüsilise tegevuse ajal oksüdeeruda, kuid hilisemad uuringud (Wagenmakers et al., 1989; Knapik et al., 1991) näitasid, et selle panus üldisesse energiakulusse on väga väike. Lisaks piirab süsivesikute tarbimine soorituse ajal BCAA kasutamist energiaallikana veelgi.
Väide, et BCAA piirab lihasvalkude lagunemist, põhineb algsetel laboriuuringutel, mis näitasid suurenenud sünteesi ja vähenenud valkude lagunemist. Hilisemad uuringud tervetel inimestel (Frexes-Steed et al., 1992; Nair et al., 1992) lükkasid selle väite ümber.
Kesknärvisüsteemi väsimuse hüpotees eeldab, et BCAA konkureerib aminohappe trüptofaaniga ajju pääsemise nimel. Vähem trüptofaani tähendab vähem serotoniini, mis peaks lükkama edasi kurnatuse tunde. Kuigi BCAA tõesti muudab nende ainete suhet veres, ei tõestanud uuringud (Blomstrand et al., 1995, 1997; Madsen et al., 1997).
Tõsi on, et BCAA-s sisalduv leutsiin stimuleerib lihaste kasvu signaale. Uue lihaskoe ehitamiseks vajab keha aga kõiki 9 asendamatut aminohapet, mitte ainult BCAA-s sisalduvat kolme. Koopman et al. (2005) tõestasid, et isegi täiendava leutsiini lisamine täieliku aminohappespektriga valgujoogile ei toonud mingit lisakasu.
Kaalulangetusdieedi ajal võib BCAA-l olla väike positiivne mõju lihasmassi kaitsele (Jackman et al., 2017) – kuid ainult tänu leutsiinile, sest isoleutsiinil ega valiinil ei ole mõju lihaskasvu stimuleerimisele (Wilkinson et al., 2013).
Siin on teaduslikud tõendid veidi soodsamad. Mõned uuringud viitavad sellele, et BCAA võib veidi vähendada tajutud lihasvalu pärast rasket ekstsentrilist treeningut – kuid ilma mõjuta lihasfunktsioonile.
Kokkuvõte sportlastele
Vaatamata tohutule populaarsusele on tõendid BCAA sportlike mõjude kohta – olgu siis soorituse või lihaskasvu osas – mitteveenvad. Kui saad piisavalt kvaliteetseid valke tavatoidust või valgulisanditest, ei too pelgalt BCAA suplementatsioon sulle tõenäoliselt mingit lisakasu. Nende kasutamine treeningusiseste, taastumis- või treeningueelsete jookide koostises on ebatõhus ja mittemõjus.
- Blomstrand E, Andersson S, Hassmen P, et al. (1995). Effect of branched-chain amino acid and carbohydrate supplementation on the exercise-induced change in plasma and muscle concentration of amino acids. Acta Physiol Scand, 153(2):87–96.
- Blomstrand E, Hassmen P, Ek S, et al. (1997). Influence of ingesting a solution of branched-chain amino acids on perceived exertion during exercise. Acta Physiol Scand, 159(1):41–49.
- Madsen K, MacLean DA, Kiens B, Christensen D. (1996). Effects of glucose, glucose plus branched-chain amino acids, or placebo on bike performance over 100 km. J Appl Physiol, 81(6):2644–2650.
- Goldberg AL, Chang TW. (1978). Regulation and significance of amino acid metabolism in skeletal muscle. Fed Proc, 37:2301–2307.
- Knapik J, Meredith C, Jones B, et al. (1991). Leucine metabolism during fasting and exercise. J Appl Physiol, 70(1):43–47.
- Wagenmakers AJM, Brookes JH, Coakley JH, et al. (1989). Exercise-induced activation of branched-chain 2-oxo acid dehydrogenase in human muscle. Eur J Appl Physiol, 59:159–167.
- Frexes-Steed M, Lacy DB, Collins J, Abumrad NN. (1992). Role of leucine and other amino acids in regulating protein metabolism in vivo. Am J Physiol, 262(6):E925–E935.
- Nair KS, Matthews DE, Welle SL, Braiman T. (1992). Effect of leucine on amino acid and glucose metabolism in humans. Metabolism, 41(6):643–648.
- MacLean DA, Graham TE, Saltin B. (1994). Branched-chain amino acids augment ammonia metabolism while attenuating protein breakdown during exercise. Am J Physiol, 267(6):E1010–E1022.
- Koopman R, Wagenmakers AJM, Manders RJF, et al. (2005). Combined ingestion of protein and free leucine with carbohydrate increases postexercise muscle protein synthesis in vivo. Am J Physiol Endocrinol Metab, 288(4):E645–653.
- Witard OC, Jackman SR, Breen L, et al. (2014). Myofibrillar muscle protein synthesis rates subsequent to a meal in response to increasing doses of whey protein. Am J Clin Nutr, 99:86–95.
- Jackman SR, Witard OC, Philp A, et al. (2017). Branched-chain amino acid ingestion stimulates muscle myofibrillar protein synthesis following resistance exercise in humans. Front Physiol, 8:390.
- Jeukendrup A, Gleeson M. (2025). Sport nutrition (4th ed.). Human Kinetics.
Kommentaarid (0)
Sellel artiklil ei ole veel ühtegi kommentaari. Ole esimene, kes kommenteerib!