Aminokwasy rozgałęzione, znane pod skrótem BCAA (Branched-Chain Amino Acids), należą do najlepiej sprzedających się suplementów diety na świecie. Wśród sportowców panuje silne przekonanie, że BCAA chronią masę mięśniową, opóźniają zmęczenie i przyspieszają regenerację. Ale co na temat tych twierdzeń mówi nauka?
Czym są BCAA i dlaczego są ważne?
BCAA leucyna, izoleucyna i walina to trzy z dziewięciu niezbędnych aminokwasów, które znajdziemy w białkowych źródłach pożywienia. Są specyficzne tym, że stanowią około 20 % wszystkich aminokwasów w białku mięśniowym i jako jedyne aminokwasy mogą być utleniane (spalane) bezpośrednio w mięśniach, a nie tylko w wątrobie.
Główne obietnice a naukowa rzeczywistość
Producenci suplementów podają przy BCAA długą listę korzyści. Przyjrzyjmy się tym najczęstszym według dostępnych analiz naukowych:
Idea, że BCAA służą jako źródło energii, rozpowszechniła się na podstawie badania Goldberg i Chang (1978). BCAA rzeczywiście mogą być utleniane podczas aktywności fizycznej, jednak późniejsze badania (Wagenmakers et al., 1989; Knapik et al., 1991) wykazały, że ich wkład w całkowity wydatek energetyczny jest bardzo mały. Ponadto spożycie węglowodanów podczas wysiłku jeszcze bardziej ogranicza wykorzystanie BCAA jako źródła energii.
Twierdzenie, że BCAA ograniczają rozpad białek mięśniowych, wynika z pierwotnych badań laboratoryjnych, które wykazały zwiększoną syntezę i zmniejszoną degradację białek. Późniejsze badania u zdrowych ludzi (Frexes-Steed et al., 1992; Nair et al., 1992) obaliły to twierdzenie.
Hipoteza zmęczenia centralnego zakłada, że BCAA rywalizują z aminokwasem tryptofanem o wejście do mózgu. Mniej tryptofanu oznacza mniej serotoniny, co miałoby opóźnić uczucie wyczerpania. Chociaż BCAA rzeczywiście zmieniają proporcję tych substancji we krwi, badania (Blomstrand et al., 1995, 1997; Madsen et al., 1997).
Prawdą jest, że leucyna zawarta w BCAA stymuluje sygnały wzrostu mięśni. Jednak do budowania nowej tkanki mięśniowej organizm potrzebuje wszystkich 9 niezbędnych aminokwasów, a nie tylko trzech zawartych w BCAA. Koopman et al. (2005) wykazali, że nawet dodatkowe dodanie leucyny do napoju białkowego o pełnym spektrum aminokwasów nie przyniosło żadnej dodatkowej korzyści.
Przy diecie redukcyjnej BCAA mogą mieć niewielki pozytywny wpływ na ochronę masy mięśniowej (Jackman et al., 2017) – ale tylko dzięki leucynie, ponieważ izoleucyna ani walina nie mają wpływu na stymulację wzrostu mięśni (Wilkinson et al., 2013).
Tutaj dowody naukowe są nieco korzystniejsze. Niektóre badania wskazują, że BCAA mogą nieznacznie zmniejszyć odczuwaną bolesność mięśni po wymagającym treningu ekscentrycznym – jednak bez żadnego wpływu na funkcję mięśni.
Podsumowanie dla sportowców
Mimo ogromnej popularności dowody na sportowe działanie BCAA – zarówno pod względem wydajności, jak i wzrostu mięśni – są nieprzekonujące. Jeśli przyjmujesz wystarczającą ilość wysokiej jakości białka z codziennej diety lub suplementów białkowych, suplementacja samymi BCAA prawdopodobnie nie przyniesie ci żadnej dodatkowej korzyści. Ich stosowanie w napojach intra-workout, regeneracyjnych czy przedtreningowych jest nieefektywne i nieskuteczne.
- Blomstrand E, Andersson S, Hassmen P, et al. (1995). Effect of branched-chain amino acid and carbohydrate supplementation on the exercise-induced change in plasma and muscle concentration of amino acids. Acta Physiol Scand, 153(2):87–96.
- Blomstrand E, Hassmen P, Ek S, et al. (1997). Influence of ingesting a solution of branched-chain amino acids on perceived exertion during exercise. Acta Physiol Scand, 159(1):41–49.
- Madsen K, MacLean DA, Kiens B, Christensen D. (1996). Effects of glucose, glucose plus branched-chain amino acids, or placebo on bike performance over 100 km. J Appl Physiol, 81(6):2644–2650.
- Goldberg AL, Chang TW. (1978). Regulation and significance of amino acid metabolism in skeletal muscle. Fed Proc, 37:2301–2307.
- Knapik J, Meredith C, Jones B, et al. (1991). Leucine metabolism during fasting and exercise. J Appl Physiol, 70(1):43–47.
- Wagenmakers AJM, Brookes JH, Coakley JH, et al. (1989). Exercise-induced activation of branched-chain 2-oxo acid dehydrogenase in human muscle. Eur J Appl Physiol, 59:159–167.
- Frexes-Steed M, Lacy DB, Collins J, Abumrad NN. (1992). Role of leucine and other amino acids in regulating protein metabolism in vivo. Am J Physiol, 262(6):E925–E935.
- Nair KS, Matthews DE, Welle SL, Braiman T. (1992). Effect of leucine on amino acid and glucose metabolism in humans. Metabolism, 41(6):643–648.
- MacLean DA, Graham TE, Saltin B. (1994). Branched-chain amino acids augment ammonia metabolism while attenuating protein breakdown during exercise. Am J Physiol, 267(6):E1010–E1022.
- Koopman R, Wagenmakers AJM, Manders RJF, et al. (2005). Combined ingestion of protein and free leucine with carbohydrate increases postexercise muscle protein synthesis in vivo. Am J Physiol Endocrinol Metab, 288(4):E645–653.
- Witard OC, Jackman SR, Breen L, et al. (2014). Myofibrillar muscle protein synthesis rates subsequent to a meal in response to increasing doses of whey protein. Am J Clin Nutr, 99:86–95.
- Jackman SR, Witard OC, Philp A, et al. (2017). Branched-chain amino acid ingestion stimulates muscle myofibrillar protein synthesis following resistance exercise in humans. Front Physiol, 8:390.
- Jeukendrup A, Gleeson M. (2025). Sport nutrition (4th ed.). Human Kinetics.
Komentarze (0)
Brak komentarzy do tego artykułu. Bądź pierwszą komentującą osobą!