Gli aminoacidi a catena ramificata, noti con la sigla BCAA (Branched-Chain Amino Acids), sono tra gli integratori alimentari più venduti al mondo. Tra gli sportivi è diffusa la forte convinzione che i BCAA proteggano la massa muscolare, ritardino la fatica e accelerino il recupero. Ma cosa dice la scienza su queste affermazioni?
Cosa sono i BCAA e perché sono importanti?
I BCAA leucina, isoleucina e valina sono tre dei nove aminoacidi essenziali presenti nelle fonti proteiche alimentari. Sono particolari perché costituiscono circa il 20% di tutti gli aminoacidi nella proteina muscolare e sono gli unici aminoacidi che possono essere ossidati (bruciati) direttamente nei muscoli, non solo nel fegato.
Le principali promesse vs. la realtà scientifica
I produttori di integratori attribuiscono ai BCAA una lunga lista di benefici. Vediamo i più comuni secondo le analisi scientifiche disponibili:
L'idea che i BCAA fungano da fonte di energia si è diffusa sulla base dello studio di Goldberg e Chang (1978). I BCAA possono effettivamente essere ossidati durante l'attività fisica, ma studi successivi (Wagenmakers et al., 1989; Knapik et al., 1991) hanno mostrato che il loro contributo alla spesa energetica totale è molto piccolo. Inoltre l'assunzione di carboidrati durante la prestazione limita ulteriormente l'utilizzo dei BCAA come fonte di energia.
L'affermazione secondo cui i BCAA limitano la degradazione delle proteine muscolari si basa su studi di laboratorio iniziali che avevano mostrato un aumento della sintesi e una riduzione della degradazione proteica. Studi successivi su persone sane (Frexes-Steed et al., 1992; Nair et al., 1992) hanno smentito questa affermazione.
L'ipotesi della fatica centrale presuppone che i BCAA competano con l'aminoacido triptofano per l'ingresso nel cervello. Meno triptofano significa meno serotonina, il che dovrebbe ritardare la sensazione di esaurimento. Sebbene i BCAA modifichino effettivamente il rapporto tra queste sostanze nel sangue, gli studi (Blomstrand et al., 1995, 1997; Madsen et al., 1997).
È vero che la leucina contenuta nei BCAA stimola i segnali per la crescita muscolare. Tuttavia, per costruire nuovo tessuto muscolare il corpo ha bisogno di tutti i 9 aminoacidi essenziali, non solo dei tre contenuti nei BCAA. Koopman et al. (2005) hanno dimostrato che nemmeno l'aggiunta extra di leucina a una bevanda proteica con lo spettro completo di aminoacidi ha portato alcun beneficio aggiuntivo.
Durante una dieta ipocalorica i BCAA possono avere un piccolo effetto positivo nella protezione della massa muscolare (Jackman et al., 2017) – ma solo grazie alla leucina, poiché né l'isoleucina né la valina hanno effetto sulla stimolazione della crescita muscolare (Wilkinson et al., 2013).
Qui le evidenze scientifiche sono un po' più favorevoli. Alcuni studi suggeriscono che i BCAA possono ridurre leggermente il dolore muscolare percepito dopo un allenamento eccentrico intenso – ma senza alcun effetto sulla funzione muscolare.
Conclusione per gli sportivi
Nonostante l'enorme popolarità, le evidenze a favore degli effetti sportivi dei BCAA – sia in termini di performance che di crescita muscolare – sono poco convincenti. Se assumi già una quantità sufficiente di proteine di qualità dall'alimentazione normale o da integratori proteici, l'integrazione con i soli BCAA probabilmente non ti porterà alcun beneficio aggiuntivo. Il loro uso in bevande intra-workout, di recupero o pre-allenamento è inefficace e inutile.
- Blomstrand E, Andersson S, Hassmen P, et al. (1995). Effect of branched-chain amino acid and carbohydrate supplementation on the exercise-induced change in plasma and muscle concentration of amino acids. Acta Physiol Scand, 153(2):87–96.
- Blomstrand E, Hassmen P, Ek S, et al. (1997). Influence of ingesting a solution of branched-chain amino acids on perceived exertion during exercise. Acta Physiol Scand, 159(1):41–49.
- Madsen K, MacLean DA, Kiens B, Christensen D. (1996). Effects of glucose, glucose plus branched-chain amino acids, or placebo on bike performance over 100 km. J Appl Physiol, 81(6):2644–2650.
- Goldberg AL, Chang TW. (1978). Regulation and significance of amino acid metabolism in skeletal muscle. Fed Proc, 37:2301–2307.
- Knapik J, Meredith C, Jones B, et al. (1991). Leucine metabolism during fasting and exercise. J Appl Physiol, 70(1):43–47.
- Wagenmakers AJM, Brookes JH, Coakley JH, et al. (1989). Exercise-induced activation of branched-chain 2-oxo acid dehydrogenase in human muscle. Eur J Appl Physiol, 59:159–167.
- Frexes-Steed M, Lacy DB, Collins J, Abumrad NN. (1992). Role of leucine and other amino acids in regulating protein metabolism in vivo. Am J Physiol, 262(6):E925–E935.
- Nair KS, Matthews DE, Welle SL, Braiman T. (1992). Effect of leucine on amino acid and glucose metabolism in humans. Metabolism, 41(6):643–648.
- MacLean DA, Graham TE, Saltin B. (1994). Branched-chain amino acids augment ammonia metabolism while attenuating protein breakdown during exercise. Am J Physiol, 267(6):E1010–E1022.
- Koopman R, Wagenmakers AJM, Manders RJF, et al. (2005). Combined ingestion of protein and free leucine with carbohydrate increases postexercise muscle protein synthesis in vivo. Am J Physiol Endocrinol Metab, 288(4):E645–653.
- Witard OC, Jackman SR, Breen L, et al. (2014). Myofibrillar muscle protein synthesis rates subsequent to a meal in response to increasing doses of whey protein. Am J Clin Nutr, 99:86–95.
- Jackman SR, Witard OC, Philp A, et al. (2017). Branched-chain amino acid ingestion stimulates muscle myofibrillar protein synthesis following resistance exercise in humans. Front Physiol, 8:390.
- Jeukendrup A, Gleeson M. (2025). Sport nutrition (4th ed.). Human Kinetics.
Commenti (0)
Non ci sono commenti per questo articolo. Sii il primo a lasciare un messaggio!