Verzweigtkettige Aminosäuren, bekannt unter der Abkürzung BCAA (Branched-Chain Amino Acids), gehören zu den meistverkauften Nahrungsergänzungsmitteln der Welt. Unter Sportlern herrscht die feste Überzeugung, dass BCAA die Muskelmasse schützen, die Ermüdung verzögern und die Regeneration beschleunigen. Doch was sagt die Wissenschaft zu diesen Behauptungen?
Was sind BCAA und warum sind sie wichtig?
Die BCAA Leucin, Isoleucin und Valin sind drei der neun essenziellen Aminosäuren, die in eiweißhaltigen Nahrungsquellen vorkommen. Sie sind insofern besonders, als sie etwa 20 % aller Aminosäuren im Muskelprotein ausmachen und als einzige Aminosäuren direkt in den Muskeln oxidiert (verbrannt) werden können, nicht nur in der Leber.
Die wichtigsten Versprechen vs. wissenschaftliche Realität
Hersteller von Nahrungsergänzungsmitteln listen bei BCAA eine lange Reihe an Vorteilen auf. Schauen wir uns die häufigsten anhand der verfügbaren wissenschaftlichen Analysen an:
Die Vorstellung, dass BCAA als Energiequelle dienen, verbreitete sich aufgrund der Studie von Goldberg und Chang (1978). BCAA können zwar während körperlicher Aktivität oxidiert werden, spätere Studien (Wagenmakers et al., 1989; Knapik et al., 1991) zeigten jedoch, dass ihr Beitrag zum gesamten Energieverbrauch sehr gering ist. Zudem schränkt die Zufuhr von Kohlenhydraten während der Belastung die Nutzung von BCAA als Energiequelle noch weiter ein.
Die Behauptung, dass BCAA den Abbau von Muskelprotein einschränken, stammt aus frühen Laborstudien, die eine erhöhte Synthese und eine verringerte Proteolyse zeigten. Spätere Studien an gesunden Menschen (Frexes-Steed et al., 1992; Nair et al., 1992) widerlegten diese Behauptung.
Die Hypothese der zentralen Ermüdung geht davon aus, dass BCAA mit der Aminosäure Tryptophan um den Eintritt ins Gehirn konkurrieren. Weniger Tryptophan bedeutet weniger Serotonin, was das Erschöpfungsgefühl verzögern sollte. Obwohl BCAA das Verhältnis dieser Substanzen im Blut tatsächlich verändern, zeigten Studien (Blomstrand et al., 1995, 1997; Madsen et al., 1997).
Es stimmt, dass das in BCAA enthaltene Leucin Signale für das Muskelwachstum stimuliert. Für den Aufbau von neuem Muskelgewebe braucht der Körper jedoch alle 9 essenziellen Aminosäuren, nicht nur die drei in BCAA enthaltenen. Koopman et al. (2005) zeigten, dass selbst die zusätzliche Beigabe von Leucin zu einem Proteingetränk mit komplettem Aminosäurespektrum keinen weiteren Vorteil brachte.
Bei einer Reduktionsdiät können BCAA einen kleinen positiven Effekt auf den Erhalt der Muskelmasse haben (Jackman et al., 2017) – aber nur dank des Leucins, da weder Isoleucin noch Valin die Stimulation des Muskelwachstums beeinflussen (Wilkinson et al., 2013).
Hier ist die wissenschaftliche Evidenz etwas günstiger. Einige Studien deuten darauf hin, dass BCAA den empfundenen Muskelkater nach anspruchsvollem exzentrischem Training leicht reduzieren können – allerdings ohne jeglichen Einfluss auf die Muskelfunktion.
Fazit für Sportler
Trotz der enormen Popularität sind die Belege für sportliche Effekte von BCAA – sei es hinsichtlich der Leistung oder des Muskelwachstums – nicht überzeugend. Wenn du ausreichend hochwertiges Eiweiß aus normaler Ernährung oder Proteinsupplementen zu dir nimmst, bringt dir eine Supplementierung mit reinen BCAA wahrscheinlich keinen zusätzlichen Nutzen. Ihr Einsatz in Intra-Workout-, Regenerations- oder Pre-Workout-Getränken ist ineffektiv und wirkungslos.
- Blomstrand E, Andersson S, Hassmen P, et al. (1995). Effect of branched-chain amino acid and carbohydrate supplementation on the exercise-induced change in plasma and muscle concentration of amino acids. Acta Physiol Scand, 153(2):87–96.
- Blomstrand E, Hassmen P, Ek S, et al. (1997). Influence of ingesting a solution of branched-chain amino acids on perceived exertion during exercise. Acta Physiol Scand, 159(1):41–49.
- Madsen K, MacLean DA, Kiens B, Christensen D. (1996). Effects of glucose, glucose plus branched-chain amino acids, or placebo on bike performance over 100 km. J Appl Physiol, 81(6):2644–2650.
- Goldberg AL, Chang TW. (1978). Regulation and significance of amino acid metabolism in skeletal muscle. Fed Proc, 37:2301–2307.
- Knapik J, Meredith C, Jones B, et al. (1991). Leucine metabolism during fasting and exercise. J Appl Physiol, 70(1):43–47.
- Wagenmakers AJM, Brookes JH, Coakley JH, et al. (1989). Exercise-induced activation of branched-chain 2-oxo acid dehydrogenase in human muscle. Eur J Appl Physiol, 59:159–167.
- Frexes-Steed M, Lacy DB, Collins J, Abumrad NN. (1992). Role of leucine and other amino acids in regulating protein metabolism in vivo. Am J Physiol, 262(6):E925–E935.
- Nair KS, Matthews DE, Welle SL, Braiman T. (1992). Effect of leucine on amino acid and glucose metabolism in humans. Metabolism, 41(6):643–648.
- MacLean DA, Graham TE, Saltin B. (1994). Branched-chain amino acids augment ammonia metabolism while attenuating protein breakdown during exercise. Am J Physiol, 267(6):E1010–E1022.
- Koopman R, Wagenmakers AJM, Manders RJF, et al. (2005). Combined ingestion of protein and free leucine with carbohydrate increases postexercise muscle protein synthesis in vivo. Am J Physiol Endocrinol Metab, 288(4):E645–653.
- Witard OC, Jackman SR, Breen L, et al. (2014). Myofibrillar muscle protein synthesis rates subsequent to a meal in response to increasing doses of whey protein. Am J Clin Nutr, 99:86–95.
- Jackman SR, Witard OC, Philp A, et al. (2017). Branched-chain amino acid ingestion stimulates muscle myofibrillar protein synthesis following resistance exercise in humans. Front Physiol, 8:390.
- Jeukendrup A, Gleeson M. (2025). Sport nutrition (4th ed.). Human Kinetics.
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